《表2 不同高压均质下的SPI和SPI-SI二级结构相对含量》

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《高压均质对大豆分离蛋白-大豆异黄酮相互作用及其复合物功能性质的影响》

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注：同列肩标小写字母不同表示有显著性差异（P<0.05）。

蛋白质的红外光谱拥有多个特征吸收谱区域组成，其中酰胺I区波数范围是1 600～1 700 cm-1。主要由C=O伸缩振动引起，其主要对蛋白质的二级结构敏感[20]。高压均质处理后，SPI的FTIR光谱图如图4所示，FTIR光谱可以灵敏地反映肽链结构的变化。根据FTIR数据拟合过程的蛋白质二级结构的变化如表2所示。从40 MPa升高到80 MPa时，α-螺旋相对含量降低（HP-7和HP-8除外），β-转角和无规卷曲相对含量显著下降，β-折叠相对含量逐渐升高。α-螺旋是蛋白质结构中最稳定的结构，其含量降低表明适宜的高压均质压力可以改变蛋白质的二级结构，蛋白质的空间结构变得更加拉伸，可能会影响SPI与其他物质的结合程度。据报道，β-折叠含量的增加表明负责疏水相互作用的蛋白质位点暴露，从而导致蛋白质表面疏水性的增强[21]，这在蛋白质表面疏水性分析中得到进一步证实。但在120 MPa下，呈现α-螺旋含量升高（HP-7和HP-8除外），β-转角含量显著上升。这种现象表明高压均质处理处理改变了SPI的氢键，导致不同二级结构之间的转化。