《表1 不同超声时间处理下SPI-WPI、SPI和WPI二级结构相对含量》

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《超声时间对大豆-乳清混合蛋白结构及乳化性质的影响》

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注:同列不同大、小写字母表示具有显著性差异（p<0.05）。

表1为拟合后SPI、WPI、SPI-WPI二级结构含量。由表可知，未处理蛋白二级结构中β-折叠含量最高，其次为β-转角、无规则卷曲和α-螺旋。随超声时间增加，SPI和WPI二级结构中，β-折叠含量逐渐降低，β-转角含量显著增加，α-螺旋和无规则卷曲含量略有增加。SPI-WPI中α-螺旋和β-折叠含量降低，β-转角含量增加，无规则卷曲含量略有增加。β-折叠含量降低可能是由于超声引起的空穴效应促进蛋白质的机械运动，使分子相互撞击，促使蛋白质发生聚集反应。STATHOPULOS等[22]也指出蛋白质发生聚集会导致β-折叠含量减少。β-折叠含量还与蛋白质的疏水相互作用有关，其含量降低表明蛋白质疏水基团的暴露，疏水性增强[23]。而同作为β结构，β-折叠更易转变为β-转角，在超声处理下β-转角含量增加，也可以说明超声波处理使蛋白质结构更加舒展[24]。此外，经超声处理后SPI-WPI中无规则卷曲含量增加伴随着α-螺旋含量的降低，说明超声处理可以改变WPI和SPI的内部结构，并且会促进混合蛋白质之间的相互作用[25]。