《表1 非超声和超声预处理下SPI和SPI/糖复合物的热力学参数》

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《超声预处理对大豆分离蛋白糖基化复合物酸诱导凝胶性质的影响》

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注:—.蛋白质已变性，吸热峰消失，Tp与ΔH无法读出；同列肩标小写字母不同表示差异显著（P<0.05）。

在一定升温和降温的过程中，蛋白质的热量变化可以通过差示扫描量热法进行测定，测定指标包括Tp和ΔH。如表1所示，天然SPI中7S球蛋白和11S球蛋白的Tp分别为73.36℃和91.58℃。无论是否进行超声预处理，在95℃下对SPI进行热处理15 min，7S球蛋白和11S球蛋白的吸热峰均消失，表明在此条件下7S球蛋白和11S球蛋白均发生完全变性。然而，SPI/糖复合物的7S球蛋白组分发生完全变性，而11S球蛋白组分只发生了部分变性，形成了具有更高Tp的热聚集体。这说明葡萄糖和麦芽糖与SPI发生糖基化作用能够抑制蛋白质热变性，并形成具有更高热稳定性的聚集体。Medrano等[15]在对β-乳球蛋白与葡萄糖或乳糖糖基化复合物的研究中也得到了相似的结果。此外，SPI/G复合物与SPI/M复合物的11S球蛋白组分Tp和ΔH值没有显著差异（P>0.05），且超声预处理对复合物11S球蛋白组分的热力学参数影响也不显著（P>0.05）。