《表2 不同超声时间下蛋清蛋白质的二级结构含量》

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《超声处理对蛋清蛋白结构性质及蛋清液起泡性的影响》

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注:同列肩标小写字母不同表示差异显著（P<0.05）。下同。

通常情况下，通过对酰胺I带进行定量分析，解析蛋白质二级结构[26]。由表2可知，随着超声时间的延长，蛋清蛋白质的α-螺旋结构含量先降低后增加，β-折叠结构含量持续减少，而无规卷曲和β-转角结构含量的变化相对不规律。这可能是由于前期的超声处理条件使蛋白质结构展开，蛋清蛋白趋于无序的状态，同时β-折叠含量的降低有利于蛋清液表面疏水性的增加[27]。后期的超声作用使α-螺旋含量增加，β-折叠含量继续减少，这可能是长时间的超声作用使分散的蛋白质分子再次发生聚集[28]，或者高强度的超声作用改变了蛋白质氢键的取向，使蛋清蛋白质结构中β-折叠结构向α-螺旋结构转变。Chandrapala等[29]报道了在较强的超声强度下，蛋白质结构中发生β-折叠结构向α-螺旋结构转变的现象，与本研究结果一致。蛋白质的二级结构中，α-螺旋和β-折叠结构含有较多的氢键，无规卷曲和β-转角结构中不含有氢键；氢键能够影响蛋白质分子的刚性和柔性，α-螺旋和β-折叠含量因超声作用而降低，说明超声能够增加蛋白质分子的柔性结构。