《表2 肌球蛋白二级结构相对含量变化》

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《金鲳肌球蛋白在不同处理条件下的理化性质变化》

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肌球蛋白在加工过程中二级结构相对含量的变化如表2所示，天然肌球蛋白的β-折叠、无规则卷曲、α-螺旋和β-转角含量分别为16.22%、22.11%、25.31%和36.36%，漂洗后β-折叠和无规则卷曲含量略微减少，α-螺旋略增加，β-转角无明显变化，这与袁凯等关于对白鲢鱼糜的二级结构研究结果类似[33]。斩拌鱼糜肌球蛋白无规则卷曲结构相对含量降低了4%，而β-折叠和β-转角分别增加3%和2%，而李贤[25]通过对鲢鱼肌球蛋白二级结构研究发现，随着斩拌或者擂溃的进行，α-螺旋解折叠展开转变为无规则卷曲，这可能与斩拌时间、斩拌温度以及鱼种等有一定的关系。在30～90℃，随着加热温度的升高，肌球蛋白二级结构中β-折叠含量逐渐升高，α-螺旋含量逐渐减少。无规则卷曲在低于40℃加热含量无明显变化，而在高于50℃加热时，无规则卷曲结构含量显著下降。β-转角在70℃以下加热，含量无明显变化，在70～90℃温度范围内，其含量明显下降。α-螺旋是紧密而无空腔的结构，结构过于稳定，不利于功能特性所需要的某种构象变化，β-结构和无规则卷曲也是紧密有序的稳定结构，但是相比α-螺旋结构他们的紧密程度和构象稳定性明显变差，但是蛋白质的柔韧条件明显改善，更加有利于发挥蛋白质的某种功能特性[34]。通常加热条件下α-螺旋含量降低代表蛋白质分子展开程度增加，而β-折叠含量增加代表蛋白质分子间聚集程度增加，β-结构的形成是凝胶形成的基础，两者含量的增高有利于良好凝胶结构的形成[35]。此可以推测在低温加热条件下，对蛋白质凝胶结构起稳定作用的主要是β-转角，而在高温条件下主要是β-折叠起稳定作用，贾丹[36]同样发现鲢鱼肌球蛋白二级结构中β-折叠在温度高于50℃才开始形成。由此可见，蛋白质二级结构中β-结构的变化是形成凝胶的前提。