《表2 APPJ处理肌原纤维蛋白的二级结构相对含量变化》

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《常压等离子体射流对鸡肉肌原纤维蛋白结构和流变特性的影响》

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由图8和表2可见，与未处理组相比，APPJ处理的肌原纤维蛋白，有序的二级结构比例减少，α-螺旋相对含量从47.92%逐渐下降到26.21%。而β-折叠相对含量先显著增加，然后又降低，处理40 s后，与未处理组无显著差异（P>0.05）。β-转角相对含量从19.99%逐步增加到35.75%，无规卷曲相对含量从11.68%增加到22.97%。肽链中的全部肽键都可形成氢键，每个肽键都有由N—H和C=O的极性产生的偶极距，α-螺旋靠肽键间氢键维持稳定，α-螺旋中所有氢键都沿螺旋轴指向同一方向；β-折叠靠肽键的C=O和位于同一肽链或相邻肽链N—H之间形成的键间氢键维持；在APPJ处理肌原纤维蛋白的过程中，可能造成肌原纤维蛋白的链打开，氢键能力减弱。随着APPJ处理时间延长，二级结构的比例分布发生改变。二级结构中无序结构（β-转角和无规卷曲）含量增加，有序结构（α-螺旋和β-折叠）含量减少。Misra等[38]使用FTIR探究常压冷等离子体对小麦面粉的二级结构的影响，发现在短时间内常压冷等离子体处理的小麦面粉中平行和反平行β-折叠含量减少，α-螺旋和β-转角含量上升；Dong Shuang等[39]研究发现，在不同压强和处理时间，常压冷等离子体轻微的影响了玉米醇溶蛋白的二级结构；Sharifian等[12]报道了DBD的等离子体显著影响了牛肉里脊肌原纤维蛋白二级结构相对含量。等离子体处理10 min的牛肉肌原纤维蛋白α-螺旋含量下降，蛋白质结构展开，结构的可变动性增强。处理20 min后，β-折叠和β-转角含量增加，表明肌原纤维蛋白发生聚集。综上所述，APPJ作用于肌原纤维蛋白，会影响肌原纤维蛋白的解折叠与聚集程度，应注意APPJ直接放电时间。