《表4 猪肌原纤维蛋白改性前后二级结构相对含量》

  提示：宽带有限、当前游客访问压缩模式

本系列图表出处文件名：随高清版一同展现

《改性处理对猪肌原纤维蛋白结构及凝胶特性的影响》

1. 获取 高清版本忘记账户？点击这里登录

1. 下载图表忘记账户？点击这里登录

综合以上数据，得到对照组蛋白质二级结构相对含量为:α-螺旋51.90%、β-反平行30.72%、无规卷曲17.36%；超声波-TG复合改性组蛋白质二级结构相对含量分别为:α-螺旋16.75%、β-转角25.58%、β-平行18.59%、β-反平行24.08%、无规卷曲15.00%（表4）。改性处理对肌原纤维蛋白二级结构有显著影响，超声波-TG复合改性后蛋白质二级结构α-螺旋相对含量下降，β-折叠、β-转角相对含量升高，无规卷曲相对含量变化不明显。超声波处理使部分蛋白质长链发生断裂，肌原纤维蛋白的刚性结构减弱，柔性增强，二级结构发生一定的改变。超声波处理后增加了底物与TG的作用位点，催化蛋白质发生交联作用，生成大分子聚合物，增强蛋白质凝胶网络的稳定性，同时蛋白质二级结构发生改变，表现为β-折叠、β-转角相对含量升高。曹莹莹[27]、Choi[28]等的研究结果表明，当蛋白质二级结构中β-折叠相对含量较高时，其蛋白质的凝胶性以及持水性较高；当蛋白质二级结构中α-螺旋相对含量较高时，其蛋白质的凝胶性以及持水性较低。Li Ke等[29]的研究结果表明，利用超声波技术对蛋白质进行改性，可促使蛋白质二级结构α-螺旋相对含量降低、β-折叠与β-转角相对含量升高，同时亦证实超声波改性有利于增强蛋白质的凝胶强度以及持水性等。Liu Ru[30]、李鹏[31]等研究蛋白质的结构对猪肉、鸡肉、鱼肉凝胶特性的影响，结果发现β-折叠相对含量的升高有益于蛋白质凝胶性的提高。以上研究结果与本实验研究结果相似，说明超声波-TG改性可促使肌原纤维蛋白二级结构的改变，使α-螺旋构象向β-折叠、β-转角构象转变，二级结构的改变有利于提高肌原纤维蛋白的凝胶性。