《表4 草鱼肌原纤维蛋白与腥味物质结合后二级结构的变化》

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《草鱼肌原纤维蛋白与特征腥味物质的结合作用》

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拉曼光谱检测是一种无损检测技术，受水分的影响较小，可作为判断物质分子结构的强有力的手段[22]。用拉曼光谱分析蛋白质，可以反映其肽链的骨架振动，侧链周围微观环境的变化及化学信息[23]。草鱼肌原纤维蛋白与腥味物质结合后归一化的拉曼光谱见图5，经Alix公式计算得出二级结构单元含量见表4。添加4种醛类物质后，α-螺旋结构降低，β-折叠和β-转角结构含量上升，这可能是由于肌球蛋白结构被破坏，蛋白质结构展开，α-螺旋结构转变成β-折叠和β-转角结构。其中添加己醛、庚醛、辛醛和壬醛后α-螺旋含量较对照组分别降低了15.66%，20.43%，20.97%和24.81%，表明蛋白质伸展暴露出更多的结合位点，更易与长链醛类物质结合。蛋白质二级和三级结构的稳定性大部分依靠非共价键力，如氢键、范德华力、静电相互作用和疏水相互作用，α-螺旋结构是稳定蛋白质最主要的结构[24]，其中多肽链上羰基（-CO）和氨基（NH-）端之间的氢键是稳定α-螺旋的主要化学键，添加醛类物质破坏了稳定蛋白质结构的化学键，引起蛋白质变性。