《表1·OH氧化对草鱼肌原纤维蛋白热稳定性的影响》

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《羟自由基氧化对草鱼肌原纤维蛋白热聚集行为的影响》

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注:表格中数字肩标同一列不同小写字母表示差异具有显著性（P<0.05）

蛋白质吸热变性是热聚集行为的基础，热变性程度的难易与蛋白质的热稳定性密切相关，蛋白质稳定性越高，热变性相对越难发生。在DSC图谱中，最高峰对应的温度为蛋白变性温度，该温度越高表明蛋白质越稳定；ΔH代表蛋白变性焓值，该值越大则表明蛋白质越不容易发生变性，稳定性越高[21]。肌原纤维蛋白主要有肌球蛋白和肌动蛋白组成，因此DSC图谱中常出现2个变性峰，同时肌球蛋白的变性温度比肌动蛋白低，第一个峰为肌球蛋白热变性温度，第二个峰则为肌动蛋白的热变性温度[21]。本研究中得到的DSC图谱中肌球蛋白有明显的变性峰，肌动蛋白的变性峰则不太明显，可能是与蛋白来源及处理方法有关。由于肌球蛋白是肌原纤维蛋白热聚集和凝胶的主要影响因素，因此本研究主要分析了肌球蛋白的变性情况。·OH氧化后草鱼肌原纤维蛋白经DSC分析得到的肌球蛋白的热稳定性参数起始温度、转变温度及ΔH的变化如表1所示。对照组（0 mmol/L H2O2组）样品热转变温度为55.57℃，与报道的梅鱼肌球蛋白的最大热变性温度（55.69℃）较一致[21]。0.1～10 mmol/L H2O2处理后肌球蛋白的热转变温度较明显高于对照组。0.1～1 mmol/L H2O2处理组的ΔH值高于对照组，10 mmol/L H2O2处理组低于对照组。这说明较低浓度·OH氧化使草鱼肌球蛋白的热稳定性增强，而高浓度·OH氧化使蛋白热稳定性下降。其原因可能是较低浓度时·OH氧化产生二硫键等作用增强了分子间作用力，促进蛋白质分子交联[14，22-23]，提高了热稳定性；高浓度·OH氧化会破坏肌球蛋白结构，使蛋白发生去折叠反应，从而导致热稳定性下降[24]。LIU等[25]发现·OH氧化引起的肌球蛋白有序的二级结构含量的变化与ΔH相关，同时·OH氧化可以修饰许多带电荷的氨基酸残基（组氨酸、赖氨酸和精氨酸），这种修饰可能影响蛋白质总电荷量及电荷分布情况，从而导致蛋白质稳定性改变。