《表1 4种干腌火腿肌原纤维蛋白体外模拟消化前后粒径变化》

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《不同地域典型干腌火腿肌原纤维蛋白的氧化特性及体外消化性对比》

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注：胰酶消化包括胰蛋白酶、α-凝乳蛋白酶消化。D4，3、D3，2.分别为体积和表面的平均直径；Dx（10）、Dx（50）、Dx（90）.分别表示10%、50%和90%的样品颗粒小于此值。同列肩标小写字母不同表示差异显著（P<0.05）。

如表1所示，经过胃蛋白酶消化后，4种火腿肌原纤维蛋白的各项粒径数值明显减小，其中帕尔玛火腿D3，2和D4，3值最低，宣威火腿最高，金华火腿D3，2值显著低于巴马火腿（P<0.05)，D4，3值则相反。再经过胰蛋白酶、α-凝乳蛋白酶消化后，肌原纤维蛋白的各项粒径数值与胃蛋白酶消化后相比进一步的减小，金华火腿D3，2值最低，帕尔玛火腿最高，巴马火腿D3，2值显著低于宣威火腿（P<0.05）；宣威火腿D4，3值最高，巴马火腿的D4，3值显著高于金华火腿和帕尔玛火腿（P<0.05）。Dx（10）、Dx（50）和Dx（90）值的变化趋势与D3，2和D4，3值基本一致。在本研究中，蛋白质的降解作用是导致粒径降低的主要原因。由于火腿种类的不同，导致未消化前蛋白的粒径存在差异。蛋白酶消化后蛋白粒径减小，因为在酶的作用下蛋白降解，减小了粒径[34]，体外模拟消化前后SDS-PAGE图谱也表明蛋白发生了降解。经过蛋白酶消化后，4种火腿粒径具有差异，是因为蛋白的氧化程度不同所致。Promeyrat等[35]研究结果表明蛋白质疏水性与粒径呈负相关。金华火腿蛋白表面疏水性较高，疏水性基团暴露程度高，提供了更多的酶识别位点，胃蛋白酶和α-胰凝乳蛋白酶能有效裂解疏水性氨基酸之间的肽键，使蛋白质降解程度更高，导致2步酶消化后的蛋白粒径小于其余3种火腿。此外，二硫键的形成导致蛋白质之间发生交联聚集，会掩埋酶的识别位点[36]，2.1节结果也表明帕尔玛火腿蛋白的二硫键含量最高。因此，经过2步酶消化后的帕尔玛火腿蛋白降解程度较低，蛋白粒径大于其余3种火腿。