《表1 肌球蛋白红外光谱特征吸收峰的波数》

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《金鲳肌球蛋白在不同处理条件下的理化性质变化》

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蛋白质在红外区有多个吸收带，不同处理条件下肌球蛋白的红外吸收峰如表1示。由表1可知，原料肌球蛋白酰胺A、酰胺B、酰胺I、酰胺Ⅱ和酰胺III吸收峰的波数分别为3 304.06 cm-1、2 929.87 cm-1、1 664.57 cm-1、1 539.20 cm-1和1 247.94 cm-1，酰胺A区的吸收峰在3 440～3 400 cm-1处，主要指N—H的收缩振动，与氢键的形成有关，并且当含N—H基团的肽段参与氢键形成时，N—H基团的伸缩振动产生的吸收峰会降低100 cm-1左右，从而使吸收峰出现在3 340～3 300 cm-1[30]，因此可以推测肌球蛋白在不同处理条件下均有氢键的存在。酰胺B区指C—H的伸缩振动，经过漂洗后发生蓝移，斩拌后发生红移，加热对酰胺B区无影响。酰胺Ⅰ、Ⅱ和Ⅲ带是反映蛋白质肽链骨架结构的最重要吸收峰[31]，酰胺Ⅱ吸收峰出现在1 600～1 500 cm-1，主要指C—N伸缩振动和N—H变形振动，酰胺Ⅰ带吸收峰是由蛋白多肽骨架的伸缩振动而引起，主要指CO伸缩振动，甘氨酸和脯氨酸残基的—CH2特征振动峰为酰胺Ⅲ，酰胺III带的波数为1 220～1 330 cm-1，酰胺Ⅰ带和酰胺Ⅲ带常被用来指认蛋白质的二级结构，但酰胺Ⅲ带吸收峰强度低，因此通常利用酰胺Ⅰ带分析蛋白质二级结构。酰胺Ⅰ带与蛋白肽链骨架的有序程度紧密相关，一般来说，酰胺Ⅰ带吸收峰波数越大，蛋白质结构有序度越高[32]。由表1可知，漂洗后波数增大，而斩拌后发生红移，波数较少，这可能是斩拌造成蛋白质α-螺旋解旋导致，随着加热温度的升高，酰胺Ⅰ带发生蓝移，波数增加，蛋白质结构越紧密，因此为进一步研究肌球蛋白在加工过程中二级结构的变化，本实验中通过二阶导、高斯拟合处理酰胺Ⅰ带研究肌球蛋白二级结构相对含量的变化。