《表3 超声预处理对蛋白二级结构的影响》

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《超声预处理对大豆蛋白聚集体结构和乳化特性的影响》

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傅里叶变换红外光谱是表征蛋白质二级结构的主要技术方法之一。热处理可断开蛋白α-螺旋结构中的氢键，使α-螺旋结构减少[30]，β-转角结构和β-折叠结构（β1+β2）含量增多。而反向平行的折叠结构（β1）通常在聚集的蛋白质分子间形成[31]，在一定程度上可表征蛋白的聚集程度。如图3和表3所示，与SSPI相比，STSPI的β1结构增多，α-螺旋和γ-无规则卷曲结构均减少；随着超声功率的增大，β1呈现减小趋势，α-螺旋和γ-无规则卷曲结构增多；与6 min 600 W-STSPI相比，随着超声时间的增大，β1增多，α-螺旋、β-转角和γ-无规则卷曲结构均减少。