《表3 p H值偏移处理对油莎豆蛋白二级结构的影响》

  提示：宽带有限、当前游客访问压缩模式

本系列图表出处文件名：随高清版一同展现

《pH值偏移处理对油莎豆蛋白结构及乳化性质的影响》

1. 获取 高清版本忘记账户？点击这里登录

1. 下载图表忘记账户？点击这里登录

注：结果以±s表示（n=3）；同列不同字母表示差异显著（P<0.05）。

由表3可知，随p H值增加，二级结构中β-折叠相对含量显著降低，α-螺旋相对含量显著增加，β-转角和无规卷曲相对含量也略有增加。多肽链上羰基和氨基之间的氢键是维持α-螺旋稳定的主要作用力[21]。油莎豆蛋白等电点为4.5，在中性条件下蛋白带负电荷，在酸性条件下α-螺旋相对含量低可能是因为蛋白分子间电荷发生中和反应，产生静电作用，影响氢键的稳定性[22]。说明静电作用和氢键稳定性都会影响α-螺旋含量[23]。β-折叠含量还与蛋白质的疏水相互作用有关，其含量降低表明分子内部的疏水性位点暴露，疏水性增强[24]，因此在p H?6～9的范围内，油莎豆蛋白β-折叠相对含量降低，表面疏水性增加。随着p H值增加，β-转角相对含量也略有增加，也可以说明p H值增加使蛋白质结构更加舒展[25]。