《表2 ABSPI和ABPI的表面疏水性、巯基及二硫键含量》

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注:同行不同小写字母表示组间差异显著,P<0.05。

表面疏水性主要反映蛋白质分子疏水基团的暴露程度,是评价蛋白质分子构象与稳定性的重要指标。如表2所示,ABPI的表面疏水性(664.86)显著高于ABSPI(167.96)(P<0.05),与腰果蛋白、鹰嘴豆分离蛋白的结果相似[13-14]。这可能是因为ABPI经过酸碱处理后,较多的疏水基团暴露,与ANS结合后得到较高的表面疏水性[15-16],而ABSPI通过盐离子吸附,分子间彼此排斥并使其与水之间的相互作用增强,从而得到蛋白质分子,这种方法能较大程度地保持天然构象[17],因此,与ABPI相比,ABSPI表现出较低的表面疏水性。