《表2 稳定化对米糠蛋白二级结构的影响》
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《挤压稳定化处理对米糠各组分蛋白结构及功能性质的影响》
酰胺I带是表征蛋白质二级结构最常用的特征频率区域,如图4和表2所示,米糠谷蛋白在1 700 cm-1附近的振动峰是由C—N伸缩振动和N—H面内变形振动所形成的α-螺旋和β-折叠,在3 000 cm-1附近的振动峰均是由—CH2和—CH3伸缩振动引起的,表明蛋白部分发生变性[35]。经过稳定化处理后米糠各组分蛋白的α-螺旋结构、β-折叠结构、β-转角结构以及无规则卷曲结构都随之改变。但谷蛋白与清蛋白、球蛋白显著不同,米糠清蛋白α-螺旋、β-转角与无规则卷曲的含量都有所下降,β-折叠的含量有所提升,米糠谷蛋白α-螺旋、β-转角与无规则卷曲的含量有所提升,β-折叠含量有所下降,米糠球蛋白的变化相对较小。这是由于水溶性的清蛋白通过高温高压的处理之后,其蛋白质的氢键会产生断裂现象,所以使得蛋白发生了部分变性,其结构也就发生了改变。
图表编号 | XD00204364300 严禁用于非法目的 |
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绘制时间 | 2020.10.01 |
作者 | 段庆松、段玉敏、肖志刚、王可心、李航、王娜、王依凡、高育哲 |
绘制单位 | 沈阳农业大学食品学院、沈阳师范大学学前与初等教育学院、沈阳农业大学食品学院、沈阳师范大学粮食学院、沈阳师范大学粮食学院、沈阳师范大学粮食学院、沈阳农业大学食品学院、沈阳师范大学粮食学院、沈阳师范大学粮食学院 |
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