《表4 利用酰胺I带拟合米糠清蛋白二级结构结果》

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《pH值对米糠清蛋白和球蛋白的结构、溶解性及表面疏水性的影响》

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米糠蛋白的二级结构组成主要由酰胺I带确定，酰胺I带拉曼特征峰位置为：α-螺旋1 645～1 660 cm-1；β-折叠1 665～1 680 cm-1；β-转角1 680～1 690 cm-1；无规卷曲1 660～1 670 cm-1[32-33]。由表4、5基于拉曼光谱酰胺I带拟合分析得出的米糠球蛋白及清蛋白二级结构结果可以看出，在所测范围内，随着pH值的增大，米糠球蛋白α-螺旋及β-转角含量均无显著变化（P>0.05），而β-折叠含量降低趋势，无规卷曲含量呈增大趋势。与CD的结果相比有所差异，这种构象的转变可能与碱性条件下亚基解离有关。