《表2 鸡蛋清粉酰胺I带二级结构组成比例》

  提示：宽带有限、当前游客访问压缩模式

本系列图表出处文件名：随高清版一同展现

《不同干燥方式对蛋清粉蛋白质凝胶特性及结构的影响》

1. 获取 高清版本忘记账户？点击这里登录

1. 下载图表忘记账户？点击这里登录

单位:%

如图3所示，不同干燥方式下蛋清粉在3 700～3 200 cm-1位置的峰强度存在很大差异（SD>HD>FD），表明干燥方式会影响蛋清蛋白的水合能力。这可能是蛋白质分子中N—H伸缩振动与氢键形成了缔合体，或者蛋白分子与葡萄糖以共价键分子结合导致吸收强度增大所致[23]。1 700～1 600 cm-1的波长范围为酰胺I带，其不仅与氢键作用力紧密相关，而且影响蛋清粉蛋白质的二级结构；3种样品均在酰胺I带出现了特征吸收现象，而O—H或N—H与CO之间形成的氢键比O—H自身形成的作用大。FD蛋清粉在酰胺I带处的峰位于1 651.72 cm-1，HD与SD处理样品分别红移到1 651.22、1 650.48 cm-1，说明较高温度的干燥条件使N—H与CO形成的氢键总量增加，使峰位发生改变[24]；蛋清蛋白中C—H伸缩振动的强吸收峰一般在2 959.84 cm-1处，而HD和SD蛋清粉的吸收峰移至2 961.64、2 962.57 cm-1，可能是由于干燥温度改变了蛋白质分子间的介电常数，对疏水侧链产生了影响。如表2所示，3种样品酰胺I带的二级结构中SD和HD的α-螺旋结构比例较FD分别降低了51.84%和24.58%，与凝胶硬度成反比，说明干燥方式可以改变蛋白二级结构，进而改善凝胶性。前人研究表明蛋清蛋白中α-螺旋含量最多约为40%[25]，α-螺旋结构是蛋白质分子内的有序排列，通过分子内氢键维持。HEMUNG等[26]报道了蛋白α-螺旋含量与凝胶硬度之间呈负相关；干燥温度增加时α-螺旋结构的氢键作用减弱，使蛋白质分子展开程度增加，同时，蛋白质内部疏水基团暴露，使蛋白质表面巯基含量增加，进而造成蛋白凝胶硬度增大，与本研究结果一致。此外SD中β-转角含量增加最大，其结构的增加可能是由其他有序结构单元转化而来，孙佳悦等[27]发现干燥温度增加促进了蛋清蛋白热聚集体的形成，且β-转角结构在热聚集体的形成过程中具有重要作用。蛋白质热聚集体的形成对蛋白质凝胶性有促进作用，因此，SD蛋清粉的凝胶硬度更大。