《表4 经过不同加工阶段后大豆蛋白中酰胺I带中不同峰的位置、含量及二级结构归属》

  提示：宽带有限、当前游客访问压缩模式

本系列图表出处文件名：随高清版一同展现

《南豆腐加工过程中品质及蛋白质结构的变化》

1. 获取 高清版本忘记账户？点击这里登录

1. 下载图表忘记账户？点击这里登录

为了更加明确地表示大豆蛋白在加工操作过程中二级结构的变化，根据文献[24-25]分别对酰胺I带去卷积后高斯曲线拟合图谱中各个峰进行指纹识别。如表4所示，未经处理的大豆蛋白的二级结构以β-折叠为主，其含量可以达到46.36%，其余依次为β-转角（18.48%）和无规卷曲（15.45%），含量最低的为α-螺旋，仅为11.27%左右，这与Li Huijing等的结论[26]相似，显示出大豆蛋白较为紧密的结构。大豆经过浸泡、磨浆加工后得到生浆，从生浆中蛋白的二级结构可以发现，1 631 cm-1（β-折叠）和1 685 cm-1（反平行β-折叠）两处峰消失，导致了β-折叠含量从46.36%下降到40.38%；与此同时，α-螺旋和β-转角的含量增加。Georget等的研究发现，蛋白质在不同水分含量的体系下，由于大量氢键的存在会导致其二级结构中β-折叠含量下降[27]。同时，在磨浆的过程中，物理破碎和挤压同样对大豆蛋白的结构造成一定的破坏，这样就造成了生浆中蛋白质由收缩的紧密结构逐渐呈现为展开状态。与生浆相比，熟浆中β-折叠含量又呈现上升趋势，尤其是在1 632 cm-1处峰的出现导致β-折叠含量上升至44.21%。这主要是由于豆浆中7S球蛋白的变性温度为（70±2）℃，11S球蛋白的变性温度为（90±2）℃[28]，而煮浆的温度要超过蛋白质的变性温度；变性后大豆蛋白的空间结构进一步展开，随着分子间次级键和共价键的作用，容易导致蛋白质发生聚集，这就是大豆蛋白的热聚集行为[29]。也有学者发现在加热的状态下，11S球蛋白的碱基亚基和7S球蛋白的β-亚基以及少量的α、α’亚基之间发生相互作用，二硫键是聚集体形成的主要作用力[30]，从而影响蛋白质的二级结构。