《表2 超声-转谷氨酰胺酶处理的RBPI二级结构含量》

  提示：宽带有限、当前游客访问压缩模式

本系列图表出处文件名：随高清版一同展现

《超声-转谷氨酰胺酶改善红豆蛋白功能性质及结构》

1. 获取 高清版本忘记账户？点击这里登录

1. 下载图表忘记账户？点击这里登录

对FTIR光谱中的酰胺I带进行去卷积，然后进行二阶导数拟合，得到各子峰所对应的归属:1 650～1 660 cm-1为α-螺旋，1 618～1 640 cm-1和1670～1690 cm-1为β-折叠，1 660～1 670 cm-1和1 690～1 700 cm-1为β-转角，1 640～1 650 cm-1为无规卷曲[31]。通过峰面积计算得到各二级结构的含量，结果见表2。超声处理5 min后RBPI的α-螺旋和β-转角含量显著降低（P<0.05），无规卷曲含量显著增加（P<0.05），β-折叠含量变化不显著（P>0.05），这说明超声处理能够降低蛋白质二级结构的有序性，使二级结构变得更加无序。Hu Hao等[21]采用功率为200 W的超声处理大豆蛋白15 min，导致二级结构发生显著改变，无序结构含量大幅上升，这与本研究结果一致。与未经处理的RBPI相比，TG处理会导致RBPI的α-螺旋和无规卷曲含量显著降低（P<0.05），β-结构（β-折叠和β-转角）含量显著增加（P<0.05）。这可能是由于TG催化的酰基反应破坏了使α-螺旋结构规则排布的氢键的稳定性，而展开的多肽链暴露出更多的氢键以及疏水基团重新排列，导致在分子聚集过程中重新连接形成β-结构[32]。由此可以推断，TG处理后使RBPI分子二级结构变得更加有序，这也与TG催化蛋白质交联形成聚集体有关[33]。此外，超声5 min与TG联合处理会使更多的无规卷曲结构转变为β-折叠结构，这表明超声-TG联合处理能够促进蛋白质交联，是修饰蛋白质二级结构的有效手段。RBPI功能性质的改善可能与蛋白质二级结构的这种变化有关。