《表3 超声-转谷氨酰胺酶处理的RBPI的DSC热力学参数》

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《超声-转谷氨酰胺酶改善红豆蛋白功能性质及结构》

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在DSC结果中，峰值温度（Tp）即为蛋白质的变性温度，代表蛋白质的热稳定性；热焓变（ΔH）为蛋白质的有序结构，表征蛋白质分子的聚集程度[35]。由表3可知，与未经处理的RBPI相比，超声处理5 min的RBPI的Tp没有显著改变（P>0.05），均在87℃左右，而To和Te略有降低。然而，超声处理显著降低了RBPI的ΔH（P<0.05），这可能与蛋白质的折叠和聚集状态有关[36]。Dissanayake等[37]研究表明热焓变与有序的二级结构含量有关，有序结构的减少可能导致ΔH的降低，这可以由FTIR分析二级结构的结果中得到证实（表2）。TG处理组RBPI的Tp（91.41℃）显著高于未经处理RBPI的Tp（87.35℃）（P<0.05），这表明TG催化蛋白质之间的交联，有利于提高RBPI的热稳定性。TG的交联作用使蛋白质形成高分子质量聚合物，促进分子间与分子内相互作用，导致结构变的更加的紧凑而有序，因此增强了蛋白质的热稳定性[38]。经TG处理后RBPI的ΔH显著增加（P<0.05），这可能与TG促进无序的蛋白分子内、分子间疏水键的重新形成以及蛋白质交联形成聚集体有关[36]。此外，超声5 min与TG联合处理进一步增加了Tp和ΔH，由于超声引起的空化作用和微流束作用使蛋白质分子内部的基团暴露在分子表面[26]，为TG的交联作用提供了更多的作用位点，利于蛋白质交联形成致密的空间结构，从而改善热稳定性或三级结构稳定性[39]。