《表4 中华鳖肉蛋白酰胺Ⅰ带拟合结果》

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《中华鳖腿肉蛋白的理化性质》

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已有文献[12]证明，红外光谱拟合曲线各子峰位置与二级结构有如下对应关系:（1 694±2）cm-1、（1 689±2）cm-1、（1 683±2）cm-1、（1 671±3）cm-1和（1 663±4）cm-1为β-转角；（1 653±4）cm-1为α-螺旋；（1 645±4）cm-1为不规则卷曲；（1 675±5）cm-1和（1 630±10）cm-1为β-折叠。依次对酰胺Ⅰ带进行傅里叶去卷积、二阶导数和Guassian拟合，得到鳖肉蛋白的酰胺Ⅰ带拟合结果如表3所示。鳖肉蛋白二级结构主要以α-螺旋为主，含量为59.39%，其次是β-折叠34.92%和β-转角5.69%。由于α-螺旋为紧密无腔的结构，结构稳定，不利于鳖肉蛋白发挥其功能特性，而β-结构（40.61%）的紧密程度和构象稳定性比α-螺旋差，使得鳖肉蛋白柔韧性得到改善[25]。