《表2 酰胺Ⅰ带曲线拟合结果及谱带指认》

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《不同蛋白微射流喷雾干燥制备鱼油微胶囊性能研究》

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注:同一行不同字母表示有显著性差异（P<0.05）。

通过红外光谱对分子的基团和化学键进行检测，在图4中发现3种微胶囊粉末在1 645 cm-1处有强烈的C=C吸收峰，2 924 cm-1和2 853 cm-1处为—CH2中C—H键反对称和对称伸缩振动，1 737 cm-1处为脂肪酸酯键中C=O的特征吸收峰，证实了微胶囊中鱼油的存在[21，35]。利用去卷积方法对酰胺Ⅰ带（1 600～1 700 cm-1）进行拟合，分析含蛋白质复合壁材形成的微胶囊二级结构差异。结果表明，SPI的决定系数R2=0.993 29，WPI的决定系数R2=0.999 73，PPI的决定系数R2=0.999 66，如图5所示。蛋白酰胺I带峰的归属如下:1 610～1 640 cm-1为β-折叠，1 650～1 660 cm-1为α-螺旋，1 660～1 700 cm-1为β-转角，1 640～1 650 cm-1为无规卷曲[36]。对拟合曲线（图5）各个子峰积分面积叠加即得蛋白质4种二级结构的含量，计算结果列于表2。α-螺旋和β-折叠因含有较多氢键而使蛋白质的二级结构趋于规则，属于刚性结构；β-转角和无规卷曲不存在氢键或其他相互作用，属于柔性结构[37]。由图5和表2可知，WPI制备的微胶囊中柔性结构相对含量为50.26%，较SPI和PPI微胶囊分别高3.45、1.29个百分点（P<0.05），无序结构含量多，蛋白质柔性好，有利于蛋白质在油-水界面上发生广泛的构象转变，乳化能力强[38]，所以WPI表现出最好的乳化活性和乳化稳定性。文献[39]对比了乳清蛋白、大豆分离蛋白分别与麦芽糊精共混作为微胶囊壁材，发现乳清蛋白的α-螺旋含量高，制备的微胶囊表面更光滑、完整，本实验结果也符合这一规律，原因在于大部分α-螺旋结构具有两亲（亲水亲油）性，一侧是疏水侧链，另一侧是亲水残基，有利于蛋白质在界面处的快速吸附和定向[40]。