《表2 PEPI对PEP二级结构的影响》

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《蓝圆鲹骨骼肌内源性脯氨酸内肽酶抑制剂的纯化及其抑制机理》

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注：*.该列数据组间有显著性差异（P<0.05）。

蛋白质的二级结构对于维持酶的稳定性和活性至关重要，特别是活性中心区域的构象[20-23]。如表2所示，天然状态下蓝圆鲹PEP的二级结构由α-螺旋（26.23%）、β-折叠（28.43%）、β-转角（18.60%）和无规卷曲（31.57%）组成，该结果与猪PEP的二级结构有一定差异，后者由α-螺旋（22%）、β-折叠（29%）。转角（22%）和无规卷曲（26%）组成[2 4]。推测这是由于这两种动物在分类上差异大，PEP的同源性不高（73%）导致的。PEP属于典型的α/β-折叠酶，其中α/β-折叠结构由8个β-折叠通过5个α-螺旋连接组成，为酶活性位点提供一个稳定的支架[25]。当PEP中α-螺旋和β-折叠含量发生变化时，酶活性中心的构象发生变化，酶促反应被抑制[26]。