《表2 不同水解度的大米蛋白的热力学行为》

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《限制性酶解对大米蛋白结构、功能特性及体外抗氧化活性的影响》

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注：结果表示为平均值±方差，字母相异表示差异性显著（P<0.05）。

不同水解度的大米蛋白的热力学特性如表2所示。样品在升温的过程中，由于涉及蛋白质间新的分子键的生成和分子内的折叠与解折叠，因此出现变性温度和焓的变化。当水解度为2%和4%时，蛋白的变性温度相比于天然大米蛋白有所提高，说明适度的水解可以提高蛋白的热稳定性，扩大蛋白的应用范围；而当水解度为8%时，蛋白的变性温度降至80.30℃，此时的DSC图谱没有明显的吸热峰（数据未显示），表明过度水解会破坏蛋白内和蛋白间维持结构稳定的氢键，加剧蛋白分子间的聚集，进而导致蛋白质的耐热性降低。