《表1 不同水解度大米蛋白的二级结构》

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《限制性酶解对大米蛋白结构、功能特性及体外抗氧化活性的影响》

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注：结果表示为平均值±方差，字母相异表示差异性显著（P<0.05）。

红外光谱中1 600～1 700 cm-1是蛋白质的酰胺I区，通常可通过去卷积峰形拟合得到蛋白的二级结构信息，结果见表1。相比于天然大米蛋白（DH0），酶解物中的α-螺旋和β-折叠的含量均有所降低，而β-转角的含量显著增加。随着酶解程度的增大这一变化更加明显，说明在酶解过程中蛋白质结构展开，有序的β-折叠结构被破坏，转变为更加灵活舒展的β-转角结构。同时伴随着分子内更强的氢键作用，这种结构有助于蛋白分子紧密吸附于油水界面上，具备更好的乳化性能[25]。Yong等[26]利用谷氨酰胺酶处理麦谷蛋白后麦谷蛋白的二级结构更加灵活，同时也伴随着β-折叠含量降低，β-转角含量增加的现象。