《表1 不同浓度双氧水处理的血红素蛋白二级结构变化》

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《H_2O_2氧化对肉牛血红素蛋白构象与氧化性质的影响》

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注:小写字母代表不同处理组间差异显著（P<0.05），下同。

从表1可以看出，在血红素蛋白中主要是α-螺旋和β-折叠为主。H2O2处理时可能是蛋白质的收缩破坏了多肽链的反转，使其α-螺旋转化为β-折叠的收缩结构，这使得蛋白质结构趋向稳定[28]。多肽链反转180°形成了β-转角，H2O2的加入大幅度改变了肽链的结构，形成β-转角的氨基酸残基因为H2O2的氧化而增加，使其β-转角含量增加[29]。同样，由于α-螺旋结构中的氨基酸残基因为H2O2的氧化破坏了其旋转，使其转化为β-折叠和β-转角的结构[30]。但从构象角度来说，β-转角的空间位阻要比α-螺旋要小，所以H2O2会更加容易与β-转角中的氨基酸残基发生反应[31]。此时又由于α-螺旋中巯基易被氧化形成二硫键，所以β-折叠和β-转角会明显增加。