《表1 不同浓度Ba2+处理的酚氧化酶二级结构含量》

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《Ba~(2+)对南美白对虾酚氧化酶活性和结构的影响》

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采用Peak Fitv 4.12对分别经不同浓度Ba2+处理的PO酶红外光谱酰胺Ⅲ带进行基线调整、去卷曲、二阶求导、曲线拟合，经多次拟合使残差（r2）大于0.99，根据酰胺Ⅲ带各子峰归属二级结构类型，依据相应吸收峰面积百分比得出相应二级结构含量，结果见表1。从表1中可以看出，分别经不同浓度Ba2+处理的南美白对虾PO酶与未处理的PO酶相比，二级结构空间构象类型含量发生了变化，未处理的PO酶含有20.69%的α-螺旋，27.54%的β-折叠，22.52%的β-转角和29.25%的无规则卷曲。经1×10-5 mol/L Ba2+处理的PO酶，α-螺旋和β-转角含量比对照组增加，无规则卷曲和β-折叠含量减少。经1×10-4 mol/L Ba2+处理的PO酶，α-螺旋和无规则卷曲含量比对照组减少，β-转角和β-折叠含量比对照组增加，结合图1可以发现，经这2个浓度的Ba2+处理的PO酶活性是增加的。经1×10-2和1×10-1 mol/L Ba2+处理的PO酶，α-螺旋、β-转角和β-折叠含量比对照组高，无规则卷曲含量比对照组低，结合图1可以发现，经这2个浓度的Ba2+处理的PO酶活性是降低的。在蛋白质中，α-螺旋和β-折叠一般不是酶的活性中心，也不是配体以及底物的结合中心，主要是稳定蛋白质空间结构的[17]，从表1中可以看出，经Ba2+处理的PO酶的α-螺旋和β-折叠均发生了变化，说明PO酶的空间构象发生了变化，趋向不稳定状态变化，结合图1结果，分别经10-5和10-4mol/L的Ba2+处理的PO酶活性是增加的，说明这种变化在最初的时候是有利于酶与底物的结合，对酶具有激活作用，其原因可能是适当浓度的金属离子的加入，使得酶与金属离子间发生水合作用，增加了酶与底物间的接触面积，增加了底物进入到酶活性中心的机会，所以酶活性增加。随着Ba2+浓度的增加，PO酶肽链上的侧链氨基酸展开，酶分子间容易发生聚集，活性中心被包埋，影响底物与酶之间的结合，最终导致酶活性降低。