《表2 不同钙源作用下肌球蛋白的表面疏水性》
注:同列肩标大写字母不同表示差异显著(P<0.05)。下同。
溶解度可以反映蛋白的聚集情况,表4为不同钙源作用下肌球蛋白在加热过程中溶解度的变化。相同加热条件下,MFB组肌球蛋白溶解度最高,NFB组溶解度介于空白组和Ca Cl2组之间,而Ca Cl2组最低,与钙源的离子钙释放量趋势刚好相反,这是由于Ca2+促进了蛋白质聚集,从而导致溶解度降低[31];MFB则因为其颗粒较大破坏了蛋白质间的相互作用,导致肌球蛋白聚集程度降低[11]。这与流变学实验结果相符,进一步说明了肌球蛋白经加热处理后溶解度均降低,蛋白质分子经加热后结构变得松散,α-螺旋向β-转角和无规卷曲结构转变[23],原包埋在内部的部分活性基团暴露在表面,分子间形成疏水相互作用(表2)和二硫键(表3),导致蛋白质聚集,溶解度下降。NFB的添加有利于提高肌球蛋白凝胶特性。
图表编号 | XD00209411400 严禁用于非法目的 |
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绘制时间 | 2021.02.15 |
作者 | 时浩楠、张梦玲、张晋、尹涛、胡杨、尤娟、熊善柏、刘茹 |
绘制单位 | 华中农业大学食品科学技术学院国家大宗淡水鱼加工技术研发分中心(武汉)、华中农业大学食品科学技术学院国家大宗淡水鱼加工技术研发分中心(武汉)、华中农业大学食品科学技术学院国家大宗淡水鱼加工技术研发分中心(武汉)、华中农业大学食品科学技术学院国家大宗淡水鱼加工技术研发分中心(武汉)、华中农业大学食品科学技术学院国家大宗淡水鱼加工技术研发分中心(武汉)、华中农业大学食品科学技术学院国家大宗淡水鱼加工技术研发分中心(武汉)、华中农业大学食品科学技术学院国家大宗淡水鱼加工技术研发分中心(武汉)、华中农业大学食品科学 |
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