《表2 重组普鲁兰酶的纯化》

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《Paenibacillus puldeungensis LK18普鲁兰酶基因的克隆表达及酶学性质研究》

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将粗酶液进行Ni柱亲和层析，收集各个梯度下观察到出峰时的洗脱液，并进行SDS-PAGE检测及酶活力测定。如图5所示，与重组菌的菌体破碎上清液相比，经Ni柱亲和层析纯化后的蛋白条带较为单一。重组普鲁兰酶的纯化结果见表2，其比酶活为508.8U/mg，纯化了2.36倍，回收率达41.89%。与已报道的相比，如Wu等人将来源于Thermus thermophilus的普鲁兰酶基因在大肠杆菌中进行异源表达，其比酶活为280 U/mg[20]；Bertoldo等人将来源于Anaerobranca gottschalkii的普鲁兰酶在大肠杆菌中表达，比酶活达56 U/mg[21]；Liu等人将Paenibacillus barengoltzii来源的普鲁兰酶基因在大肠中进行表达，重组酶的比酶活达68.3 U/mg[22]，本研究所表达的重组普鲁兰酶的比酶活较高，具有一定的工业应用价值。