《表2 A构象中有显著的结合自由能 (绝对值大于4.182kJ·mol-1) 的残基及其分解的结合自由能数值》

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《Cel48F产物排出过程中酶-底物相互作用及关键残基的分子动力学模拟》

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从表1中可以看出，在-3～-1子位置一端，由于其位置在不同构象中未发生变化，因此酶中残基与其形成的氢键的变化也相对较小，在A、B构象中，存在几率最高的氢键几乎完全一致，包括Ser 54～-1糖单元，Glu 55～-1、+1糖单元的多氢键，Trp 298～-2糖单元，Trp 154～-3糖单元，Phe 180～-3糖单元.结合自由能的结果可以进一步验证这些氢键，表2～表4中列出了3种构象中拥有较明显静电、范德华或总结合自由能贡献的残基（绝对值大于4.182kJ·mol-1）.从A构象的结合自由能计算（表2）中可以看出，Trp 154和Phe 180中，并没有较明显的静电贡献，反而是范德华作用非常明显，这说明以上2个残基与底物间的靠近主要是由于形成疏水相互作用而不是氢键，高的氢键存在率只是因为在统计时相关原子恰好处于氢键范围内.不管是氢键还是疏水相互作用，在A、B构象中是相当稳定的，它们可以将底物束缚在特定的底物结合位置上.在这2种构象中，只有Asp 230～-1糖单元间的氢键存在率发生了较大变化（从99.84%降到9.68%），这可能与Asp 230的功能与其他残基不同有关，在之前的研究中，Asp 230被认为是关键结合亲核水分子的碱残基，因此，在水解前（A构象），它应与底物有较强的相互作用，以保证水分子能够进攻正确的位置，而在水解后（B构象），它应该远离底物，使逆反应不易发生.与A、B构象中糖单元位置基本没有变化不同，在C构象中，由于产物移动到了+2～+3子位置上，使其离残余的-3～-1糖链较远，两者间相互作用减小，因此导致了-3～-1糖链也有一个很小的位置变化并使其与底物间氢键有一定变化.但是，存在率最高的几个氢键，如Phe 180～-3糖单元、Trp 298～-2糖单元间的氢键仍能保持.氢键的变化主要体现在Glu 54～-1糖单元、Glu 55～-1糖单元、Trp 154～-3糖单元间氢键存在率的降低及新的Asn 227～-2糖单元和Tyr 323～-1糖单元间的氢键存在率的升高.