《表1.古菌中蛋白甲基化修饰及其作用总结》
Ferdinando等通过FT-IR和比浊分析发现,生理pH值下与未甲基化的重组蛋白相比,S.solfataricus甲基化的β-糖苷酶对蛋白聚集和变性具有更强的抵抗力[23]。Baumann等通过质谱鉴定表明Sso7d存在甲基化修饰,且其甲基化修饰程度受生长温度的影响,表明蛋白甲基化修饰与热激反应和蛋白的稳定性有关[32]。Mcafee等发现S.acidocaldarius中Sac7d有甲基化修饰[32],他们通过差式扫描电镜法证明天然Sac7d在Tm值为100°C下发生可逆的解折叠,而重组表达的Sac7d在92.7°C下即发生可逆的解折叠,说明甲基化修饰的Sac7d比未甲基化的Sac7d蛋白具有更高的热稳定性。MCM(mini-chromosome maintenance)是AAA+超家族蛋白,具有3?-5?解旋酶活性,在DNA复制起始和延长阶段发挥重要作用。Xia等报道了S.islandicus MCM的K280、K281、K545和K546可以被aKMT4单甲基化[33]。甲基化修饰使得该蛋白在生理温度下具有更高的解旋酶活性,同时该蛋白模拟甲基化也提高了解旋酶活性、表面疏水性和pKa值。此外,甲基化的MCM比未甲基化的蛋白具有更长的半衰期。总之,甲基化修饰不仅提高蛋白的热稳定性,也对蛋白本身的活性有影响。
图表编号 | XD0043801000 严禁用于非法目的 |
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绘制时间 | 2019.05.04 |
作者 | 韩小云、翟斌元、申玉龙 |
绘制单位 | 山东大学微生物技术国家重点实验室、山东大学微生物技术国家重点实验室、山东大学微生物技术国家重点实验室 |
更多格式 | 高清、无水印(增值服务) |