《表1 部分泛素化修饰蛋白的液相色谱-质谱联用分析鉴定结果》
将免疫沉淀富集的含-GG标签的修饰肽段经液相色谱-质谱联用分析得到酶解多肽的质谱数据,再通过蛋白质数据库检索,鉴定得到2036个肽段,归属328种蛋白。其中,含-GG标签的修饰肽段数为1497个,归属287种蛋白。表1列出了部分蛋白及其修饰多肽的质谱鉴定信息。已有研究表明,这些泛素化修饰蛋白在结直肠癌等恶性肿瘤的发生、发展、转移、复发等过程中发挥重要作用。如结直肠癌组织中的胸腺素α原(Prothymosin alpha,B8ZZQ6)在转录和翻译水平上都有明显上调,并且与肿瘤的浸润、淋巴及远端转移、以及肿瘤的分化密切相关[16]。有报道发现,转化酸性含卷曲螺旋蛋白3(Transforming acidic coiled-coil-containing protein 3,Q9Y6A5)在胃癌[17]和乳腺癌[18]中表达模式异常,并与患者的预后情况呈正相关。Neutral amino acid transporter B(0)也被发现与结直肠癌对单抗治疗药物Cetuximab的耐药性有关,其被抑制后能增加肿瘤细胞对药物的敏感性[19]。本研究还检测到泛素化修饰的膜联蛋白A2(Annexin A2,P07355),已有研究表明,膜联蛋白A2在结直肠癌中的过表达常会促进肿瘤细胞的浸润与迁徙[20],而本研究发现的此蛋白的泛素化修饰为进一步研究其在机体内的精确调控途径和方式提供了新线索。此外,本研究还发现一系列与泛素化修饰本身密切相关的各种前体和催化酶,包括泛素-40S核糖体蛋白S27a(Ubiquitin-40Sribosomal protein S27a,P62979)等。
图表编号 | XD0031110300 严禁用于非法目的 |
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绘制时间 | 2019.03.01 |
作者 | 杨照微、王晶莹、李时孟、李晓鸥、谢风、何成彦 |
绘制单位 | 吉林大学中日联谊医院检验科、吉林大学中日联谊医院检验科、吉林大学中日联谊医院检验科、吉林省肿瘤医院检验科、吉林大学中日联谊医院检验科、吉林大学中日联谊医院检验科 |
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