《表1 LF与LF-Cur复合物傅里叶变换红外光谱的峰值》

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《天然和热变性乳铁蛋白与姜黄素复合物的结构表征及结合机理研究》

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注:LF-Cur复合物中Cur含量为1.08×10-4mol/L。

天然LF在1653 cm-1处和热变性LF在1654 cm-1处的吸收峰为酰胺Ⅰ带的C=O伸缩振动[39-40]；如表1，LF25℃在1535 cm-1处和LF90℃在1541 cm-1处的吸收峰为酰胺Ⅱ带的N-H弯曲振动和C-N伸缩振动[41-43]。C=O键和C-N键的伸缩振动均与蛋白质二级结构单元间的氢键有关[44]。添加Cur（1.08×10-4mol/L）前后，LF在酰胺I带（1600～1700 cm-1处）没有明显差异，但在酰胺II带（1535 cm-1处）有明显红移（约4 cm-1）。LF25℃的酰胺II带从1535和1450 cm-1分别红移至1530和1444 cm-1；而LF90℃的酰胺II的峰从1455 cm-1蓝移至1456 cm-1。上述结果表明Cur与蛋白质亚基结构中的C=O和C-N基团发生了相互作用。