《表4 白芸豆α-AI纯化过程中各步骤的α-AI活性（IC50值）及提取率》

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《白芸豆中α-淀粉酶抑制剂的提取纯化及活性测定条件优化》

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经过最优提取工艺提取，酸沉-醇沉、超滤、透析所得的α-AI电泳图分别如图4中a、b、c、d图所示。a图结果显示白芸豆水提液中共分离出5条主要的蛋白亚基条带，这与訾艳[2]制备的白芸豆清蛋白的电泳图相似，其中分子量在35 ku附近的条带颜色最深，这与多数文献中报道的白芸豆中α-AI的分子量在30.0～36.0 ku之间相符，因此该条带很有可能就是α-AI。从b图可以看出，经过酸沉-醇沉后，所得沉淀物中分子量大于40 ku的条带明显减少，而在35 ku附近的条带却变得更加明显，从表4得该沉淀物的IC50为7.16±0.06 mg/mL，高于水提液的IC50 (11.02±0.12 mg/mL），这表明经过酸沉-醇沉后，α-AI达到了一定的纯化效果。c图结果表明超滤能除去醇沉所得沉淀物中分子量在55 ku附近的条带和大部分25 ku附近的条带，从表4得超滤所得α-AI的IC50为2.78±0.08 mg/m L，这表明经过超滤α-AI得到了进一步纯化，同时也进一步证明35 ku附近的蛋白条带即为α-AI。d图结果表明透析能够除去分子量大于35 ku的蛋白条带，从而得到较纯的α-AI，经测定得终纯化α-AI的IC50为0.89±0.04 mg/m L，相比于粗提物，抑制活性提高了12.38倍，提取率为（1.92±0.23）%，这与王文蒙[11]采用色谱法提纯所得α-AI的活性（IC50为0.60 mg/m L）和提取率（1.84%）相近。此外在相同条件下测定了终纯化α-AI的抑制率（88.97±2.14）%，发现其与文献[12]所得结果（抑制率为90.4%）相近，但提取率相比文献[12]（0.12%）提高了16倍。因此相比于色谱法及其他方法，本方法更为简单、方便、高效、而且成本低，不需要用到任何昂贵的仪器，因此适合于大多普通实验室进行研究，同时也可为α-AI的低成本工业化生产提供一定的指导意义。