《表8 合成肽的色谱、质谱信息及α-淀粉酶的IC50》

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《驼乳蛋白α-淀粉酶抑制活性肽的制备与鉴定》

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采用固相合成法合成了3条新发现的肽段，并验证了潜在α-淀粉酶抑制活性相似序列合成肽的效价。如图11A1、B1、C1所示，出峰时间稳定、峰形对称、基线平稳，纯度都大于95%。如图11A2、B2、C2所示，各肽的分子质量测定值与其理论值相近，合成结果可靠，具体数据见表8。HAGPTWNPISIGISFM、IPLPLPLPLP和LPLPLPLR三条肽的α-淀粉酶的IC50分别为0.067、0.039 mg/m L和0.041 mg/m L，都低于与之对应的酶解产物，造成这样结果的原因可能是合成肽仅为单一肽，而酶解产物中是多种混合肽的共同作用；合成肽的氨基酸序列和分子质量虽然与天然肽相近，但空间结构有所不同；此外合成过程中一些毒性物质的影响，也会对活性造成一定的破坏。HAGPTWNPISIGISFM的活性相对较低，IPLPLPLPLP和LPLPLPLR的活性相差不大，说明α-淀粉酶抑制活性与疏水性氨基酸有关，主要是亮氨酸和脯氨酸，验证了氨基酸序列与活性的相关性。