《表2 未结合和结合槲皮素的β-乳球蛋白B的CD和FTIR光谱参数》

  提示：宽带有限、当前游客访问压缩模式

本系列图表出处文件名：随高清版一同展现

《槲皮素与β-乳球蛋白B的结合机制及其溶解性能》

1. 获取 高清版本忘记账户？点击这里登录

1. 下载图表忘记账户？点击这里登录

F T I R常用来测定蛋白质二级结构的变化，位于1 600～1 700 cm-1之间的酰胺I带，对于研究蛋白质的二级结构最有价值[4 1]。因此，本研究通过对酰胺I带的峰进行拟合推测β-乳球蛋白B二级结构的变化，通常情况下1 600～1 639 cm-1之间的峰为β-折叠的特征峰，1 640～1 650 cm-1为无规卷曲的特征峰，1 651～1 660 cm-1为α-螺旋的特征峰，1 661～1 700 cm-1为β-转角的特征峰[42]。从图7可以看出，在与槲皮素结合后，β-乳球蛋白B的拟合峰发生了明显变化。与结合前相比，位于1 600～1 639 cm-1范围内的峰明显增多，而位于1 651～1 660 cm-1范围内的峰则减少，这说明，结合槲皮素后β-乳球蛋白B中的α-螺旋含量降低，反之β-折叠含量增加，由表2可看出，α-螺旋减少了4.46%，β-折叠增加了3.59%。因此推测，槲皮素的结合使得部分α-螺旋解螺旋变为β-折叠。这与Jia Jingjing等[32]用β-乳球蛋白结合没表没食子儿茶素没食子酸酯、绿原酸和阿魏酸所得的结果相一致，即与多酚的结合诱导β-乳球蛋白中的α-螺旋解螺旋变为β-折叠。