《表1 角蛋白酶的纯化：K.paraultunense角蛋白酶的分离纯化及酶学性质研究》

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《K.paraultunense角蛋白酶的分离纯化及酶学性质研究》

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硫酸铵是蛋白质和酶的初步纯化方法之一[17]。由图1a可知，角蛋白酶在硫酸铵为30%～40%饱和度条件下相对比活力较高。图1b和图1c依次为该酶经DEAE-Sepharose-FF阴离子交换层析纯化和Superdex 75分子筛层析的洗脱图谱。角蛋白酶的纯化结果见表1。角蛋白酶的比活力约达到1.98×105U·mg-1，回收率高达7.24%。采用SDS-PAGE检验纯化过程中角蛋白酶样品的纯度，结果如图2所示。由图2可知，经纯化后的角蛋白酶样品为明显的单一条带，表明得到了高度纯化的角蛋白酶，其相对分子质量约为29 KDa。这表明，通过硫酸铵沉淀及色谱分离，可以得到高度纯化的角蛋白酶。