《表1 TGase处理前后差示扫描量热分析》

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《转谷氨酰胺酶交联大豆分离蛋白结构表征》

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由图3可以看出，T G a s e作用后的变性温度和热焓值都有所提高，交联前S P I的变性温度为（7 3.7 5±0.1 3）℃，交联后变性温度为（76.30±0.22）℃。变性温度提高反应蛋白的热稳定性，说明交联后SPI热稳定性有所提高。热焓值交联前为（176±0.52)J/g，交联后热焓值为（193±0.32)J/g，热焓值能反映蛋白质的疏水性和聚集程度，热焓值提高，原因可能是酶交联后蛋白侧链上特定基团交联形成更大的分子，产生了大量的高能异肽共价键，从而使产物的热稳定性提高，与Jiang Shujuan等[19]研究结果相一致。从这一结论可以看出交联可能产生了异肽共价键，热稳定性升高，凝胶强度增强。