《表2 TGase、TGase交联前后SPI红外光谱特征吸收峰》

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《转谷氨酰胺酶交联大豆分离蛋白结构表征》

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如图6、表2所示，SPI 3 600～3 300 cm-1波段的吸收峰值不变，最强吸收峰均为3 409 cm-1，迁移到了3 420 cm-1，迁移了11 cm-1。说明TGase交联会引起SPI分子内和分子间的氢键改变，或O—H伸缩振动、N—H伸缩振动[22]。2 980～2 850 cm-1波段SPI最强吸收峰在2 940 cm-1，TGase交联后最强吸收峰为2 933 cm-1，酶交联引起吸收峰迁移7 cm-1，且峰值升高。说明TGase处理后SPI能够引起蛋白质分子饱和结构中CH3和CH2基团的C—H伸缩振动增强，可能交联后蛋白质结构展开或进一步断裂，与X-射线衍射分析相一致。1 700～1 600 cm-1波段，SPI高峰在1 651 cm-1，酶交联后最高峰在1 633 cm-1，并且吸收峰的强度有所增强。说明酶交联后酰胺I带C—O伸缩振动和H—O—H弯曲振动增加。