《表2 游离酶与碱性蛋白酶CLEAs的动力学参数》

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《碱性蛋白酶交联聚集体的制备及其催化性能研究》

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a:最优反应条件为p H值7.5，60℃；b:最优反应条件为p H值8.0，65℃。

通过测定不同浓度酪蛋白在各最佳反应条件下（游离酶pH值7.5，60℃；CLEAs pH值8.0，65℃）的初始反应速率，比较了游离酶和碱性蛋白酶CLEAs的表观动力学参数，见表2。CLEAs的Km值（2.3mg/m L）低于游离酶（3.6 mg/m L），说明CLEAs对底物的亲和力增强。CLEAs的Vmax为9.8 mg/（m L·min），低于游离酶的13.3 mg/（m L·min）。酶通过固定化后会造成其构象发生变化，使酶的活性位点更适合与底物结合[28]。CLEAs的催化效率（Vmax/Km）高于游离酶（3.7 min-1），说明CLEAs具有更高的催化效率。游离酶的活性位点具有不同的走向，但经过交联固定化后，酶的活性位点排列有序，更容易与底物结合，效率更高。