《表1 重组酶Cp CR的纯化》

  提示：宽带有限、当前游客访问压缩模式

本系列图表出处文件名：随高清版一同展现

《近平滑假丝酵母ATCC 7330羰基还原酶CpCR的表达及酶学性质研究》

1. 获取 高清版本忘记账户？点击这里登录

1. 下载图表忘记账户？点击这里登录

采用重组菌E.coli BL21 （DE3）-p ACYCDuet-1-cpcr在IPTG诱导下进行异源表达含有His标签的羰基还原酶Cp CR，按照1.2.2小节的方法经Ni-Agarose柱亲和层析纯化后，与重组菌菌体破壁上清液相比（图4），纯化后的目的蛋白条带较单一（图5泳道4）。洗脱液总蛋白含量为8.3 mg，比酶活力为20U/mg，总酶活力为168 U，总回收率为71%，纯化倍数为5.5（表1）。本研究比文献[6]报道的利用谷胱甘肽（glutathione，GST）作为标签表达的重组酶Cp CR分离纯化耗时少，效率高。