《表1 蛋白质分子相互作用力在酸肉发酵中的变化》

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《发酵对酸肉蛋白质结构的影响》

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注:数据以±s表示，n=3；大写字母不同表示同行数据差异显著（P<0.05）；小写字母不同表示同列数据差异显著（P<0.05）；S1和S2.分别表示肌原纤维蛋白和肌浆蛋白质三级结构中的静电相互作用；S3.氢键；S4.疏水相互作用；S5.二硫键。下同。

本实验采用5种不同的溶剂规避不同的蛋白质相互作用力，其中KCl、SDS、尿素分别能够规避静电作用力、氢键、疏水作用力，而巯基乙醇则能够打破二硫键，因此蛋白质在S1、S3、S4、S5中的溶解量分别表示静电相互作用、氢键、疏水相互作用及二硫键对蛋白三级结构的贡献，结果见表1。发酵0 d时，S3>S4>S5>S1>S2，说明猪肉蛋白天然结构由氢键、疏水相互作用力、静电相互作用力及二硫键共同维系；从量的角度看，主要是氢键和疏水相互作用。发酵后这几种作用力对蛋白三维结构的贡献发生了改变。随发酵时间延长，蛋白质在S1和S2中的溶解度逐渐下降，180 d时，蛋白溶解度分别为发酵0 d时的24.96%和26.57%，可能是发酵产酸等诱发蛋白质天然结构改变，导致其发生变性聚集，进而引起蛋白盐溶性下降。S3在发酵中逐渐增加，50 d后保持稳定略降，推测蛋白分子间氢键在发酵中不断破坏又重新合成。S4和S5在发酵20 d快速增加后波动变化，均明显高于0 d的溶解度，说明经发酵后蛋白疏水相互作用明显增强，从而引起蛋白分子构象发生改变和蛋白聚集，此时，酸诱导蛋白的变性利于蛋白分子展开，使埋藏在分子内部的巯基外露被氧化成二硫键。另外，发酵20～80 d时S4>S5>S3，之后变为S5>S4>S3，表明二硫键在发酵80 d后的酸肉蛋白三维结构中起主导作用。S3～S5未呈规律性较强的变化，可能与发酵后形成非二硫共价键或参与了蛋白三维结构等有关[17]。这些改变对酸肉蛋白凝胶结构的形成和稳定性产生重要影响，可影响酸肉感官品质和营养特性。