《表2 重组α-淀粉酶的动力学常数》

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《嗜热酸性生淀粉α-淀粉酶Gt-amy的C末端结构域功能及生淀粉结合位点分析》

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注：—.未测相关数据。

比较Gt-amy、CTD缺失突变体Gt-amy-T以及生淀粉结合位点突变体Gt-amy W501A/W514A对可溶性淀粉和玉米淀粉的动力学常数，以此确定CTD和生淀粉结合位点W501、W514对Gt-amy催化活性的影响。从表2可以看出，以可溶性淀粉为底物时，与Gt-amy相比，Gt-amy-T对可溶性淀粉的Km未明显改变，kcat值明显降低，即Gt-amy-T的可溶性淀粉结合能力未明显改变，以可溶性淀粉为底物时的反应速率明显下降，约为Gt-amy的77.9%；Gt-amy W501A/W514A对可溶性淀粉的Km及kcat值均未明显改变。以玉米淀粉为底物时，与Gt-amy相比，Gt-amy-T不能酶解玉米淀粉；Gt-amy W501A/W514A对玉米淀粉的Km提高至约4.2倍，kcat值降低了55%，即Gt-amy W501A/W514A的玉米淀粉结合能力明显降低，以玉米淀粉为底物时的反应速率也明显降低。以上研究结果表明，CTD的缺失突变不仅导致Gt-amy丧失酶解生淀粉的能力，还使其对可溶性淀粉的降解能力下降；生淀粉结合位点W501、W514的突变不影响Gt-amy对可溶性淀粉的催化活性，但影响Gt-amy对玉米淀粉的结合和酶解。