《表3 Swinholide A对不同细胞肌动蛋白聚合的抑制作用》

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《肌动蛋白聚合抑制剂对细胞骨架的作用》

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Swinholide A是从海绵Theonella sp．中分离出的具有大环内酯结构的二聚大环内酯化合物，具有细胞毒性[33]。Swinholide A能与G-肌动蛋白以摩尔比1∶2结合，并切断肌动蛋白丝[34]。KLENCHIN等[35]的研究清楚表明，Swinholide A与两分子G-肌动蛋白形成络合物，但是Swinholide A结合的2个G-肌动蛋白分子面对面，与肌动蛋白聚合中的头尾相接的二聚体不同。Swinholide A对细胞骨架和细胞形态的影响与拉春库林类似，但是与细胞松弛素不同[36]。LIM等[37]分别用DMSO和10μmol/L的Swinholide A在肌动蛋白聚合缓冲液中培养纯化的裂殖酵母球状肌动蛋白和人β-actin，荧光显微镜成像表明，当纯化的G-actin与DMSO、氯化镁和三磷酸腺苷混合时，F-actin很容易被观察到，而当G-actin与Swinholide A、氯化镁和三磷酸腺苷混合时，没有观察到F-actin；分别用DMSO或1μm Swinholide A处理预组装肌动蛋白丝时，全内反射荧光显微镜（TIRF）观察并测量肌动蛋白丝长度的结果表明，Swinholide A处理导致了肌动蛋白丝的断裂。该结果表明，Swinholide A既能抑制球状肌动蛋白的聚合，也能切断肌动蛋白微丝。使用Swinholide A对动物正常细胞和动物恶性细胞处理适当时间后，都可以观察到肌动蛋白微丝网络被破坏、单体肌动蛋白数量增加等现象，这些现象都表明肌动蛋白的聚合被抑制，见表3。