《表2 拉春库林对不同细胞肌动蛋白聚合的抑制作用》
拉春库林是从红海的海绵中分离得到的大环内酯化合物,作用的主要机制是与肌动蛋白单体(G-actin)结合,从而抑制G-actin添加到F-actin的一端,阻止微丝进一步聚合[20]。G-actin包含一个核苷酸结合位点,拉春库林能够结合在核苷酸结合裂隙中[21]。通过体外测定显示,拉春库林与纯化的G-actin结合生成不可聚合的1∶1复合物[22-23]。使用拉春库林对植物细胞、动物正常细胞和动物恶性细胞处理适当时间后,都可以观察到应力纤维消失、肌动蛋白微丝数量减少甚至完全消失等现象,这些现象都表明肌动蛋白的聚合被抑制,肌动蛋白的破坏程度还对拉春库林表现出剂量依赖性,并且拉春库林在破坏肌动蛋白的同时,基本不影响微管网络,见表2。
图表编号 | XD00115635400 严禁用于非法目的 |
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绘制时间 | 2020.02.28 |
作者 | 刘琳、包广洁 |
绘制单位 | 西北民族大学口腔医学院、西北民族大学口腔医学国家民委重点实验室、西北民族大学口腔医学院、西北民族大学口腔医学国家民委重点实验室 |
更多格式 | 高清、无水印(增值服务) |