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第一章蛋白化学绪论1

一、蛋白的概念1

二、蛋白化学研究内容1

三、决定蛋白种类多样化的因素1

四、蛋白质分子的结构层次1

五、蛋白质对生物体的作用1

六、蛋白质的应用与开发2

第二章蛋白质的物理化学性质6

一、蛋白质分子的大小形状6

二、蛋白质的两性解离7

（一）氨基酸的两性解离7

（二）蛋白质的两性解离7

（三）蛋白质的等电点8

（四）电泳现象9

（五）离子交换现象9

三、蛋白质的胶体性质10

四、沉降作用10

五、沉淀作用11

六、蛋白质的呈色反应12

七、蛋白质的光谱特性12

第三章蛋白质的分离提纯及鉴定16

第一节引言16

一、蛋白质的存在16

二、为什么要分禽提纯蛋白质16

三、对蛋白质分离提纯的要求17

四、蛋白质分离提纯的一般程序17

第二节前处理19

一、材料的选择19

二、细胞破碎19

三、抽提20

第三节蛋白质分离提纯21

一、利用溶解度差异的分离方法21

（一）蛋白质沉淀剂法21

（二）选择性变性法21

（三）等电点沉淀法22

（四）盐析法22

（五）有机溶剂分级法23

（六）有机聚合物沉淀法24

（七）结晶法24

二、利用分子大小的分离方法25

（一）透析25

（二）超过滤26

（三）密度梯度区带离心分离法27

（四）凝胶过滤27

三、根据电荷差异的分离方法30

（一）蛋白质的电泳分离30

（二）离子交换层析33

四、亲和层析39

五、利用吸附能力差异的分离方法40

（一）吸附层析40

（二）疏水吸附层析40

六、高效液相层析41

（一）高效液相层析仪概述42

（二）层析填料42

（三）高效液相层析在蛋白质分离中的应用42

第四节对蛋白质浓度及纯度的检测43

一、测定蛋白质浓度43

（一）双缩脲法43

（二）福林—酚试剂法43

（三）紫外吸收法44

（四）考马斯亮蓝G—250染色法44

二、蛋白质的纯度鉴定45

第四章蛋白质的组成及营养价值48

第一节氨基酸48

一、蛋白质的常见氨基酸48

（一）氨基酸的结构48

（二）氨基酸分类48

二、蛋白质的不常见氨基酸51

第二节蛋白质氨基酸组成的测定52

一、样品处理52

二、离子交换柱色谱53

三、显色与检测54

四、数据处理55

五、胰岛素的氨基酸组成56

第三节对蛋白质的营养价值的评价57

一、必需氨基酸的种类和比例57

二、优质蛋白质及蛋白质互补作用58

三、氨基酸分数58

四、蛋白质的消化率、生物价、净利用率及效率比值59

第五章蛋白质的一级结构及其测定62

第一节测定蛋白质一级结构的基本战略和步骤62

一、测定蛋白质一级结构的基本战略62

二、测定蛋白质一级结构的基本步骤62

三、一级结构测定前的准备工作63

（一）对蛋白质样品纯度的要求63

（二）对蛋白质分子量的测定63

（三）测定蛋白质分子中多肽链的数目与种类63

（四）测定二硫键64

（五）链间二硫桥的打开及多肽链的分离提纯64

（六）测定蛋白质的氨基酸定量组成64

（七）测定蛋白质分子中配基的种类与数目64

第二节测定末端氨基酸残基65

一、测定N末端氨基酸残基65

（一）二硝基氟苯法65

（二）丹磺酰氯法66

（三）测定封闭的N末端残基67

二、测定C末端氨基酸的残基67

（一）肼解法67

（二）羧肽酶法68

第三节对多肽链的有限水解及肽段的分离纯化69

一、对多肽链的有限水解69

（一）化学裂解法69

（二）酶解法69

二、肽段的分离纯化及纯度鉴定72

第四节测定肽段序列73

一、手工测定肽段序列73

（一）Edman化学降解法73

（二）酶解法74

二、自动测定肽段序列74

第五节由已知序列肽段建立蛋白质的一级结构74

一、重迭肽74

二、确定二硫键的位置75

三、确定酰胺基的位置75

四、确定糖类、脂类及磷酸基的位置75

第六节蛋白质一级结构的研究进展及测定方法的应用76

一、蛋白质一级结构的研究进展76

二、用测定DNA序列推断蛋白质序列76

三、蛋白质序列测定方法的应用76

第六章蛋白质分子构象78

第一节概述78

一、蛋白质结构层次78

二、构象与构型的区别78

三、研究构象的必要性78

四、蛋白质构象研究进展79

第二节维持蛋白质分子构象的化学键79

一、范德华力79

二、氢键80

三、疏水键80

四、离子键80

五、配位键81

六、二硫键81

第三节多肽链立体化学原理81

一、肽单位平面结构81

二、二面角82

三、拉氏构象图83

第四节二级结构86

一、螺旋结构86

二、β—折叠股和β—折叠片89

三、回折90

四、β—发夹和Ω环92

五、三股螺旋93

六、无规卷曲94

七、侧链构象94

第五节超二级结构94

一、复绕α—螺旋94

二、βxβ—单元94

三、β—迂回95

四、β—折叠筒95

五、α—螺旋—β—转角—α—螺旋96

第六节结构域96

一、结构域的概念96

二、结构域与功能域97

三、结构域运动97

第七节三级结构98

一、三级结构的概念98

二、几种球蛋白分子的构象98

三、膜蛋白的特殊构象106

第八节四级结构108

一、引言108

二、亚基的种类和数目109

三、亚基排布111

四、亚基之间的相互作用112

第九节多肽链卷曲114

一、一级结构决定空间结构114

二、多肽键为什么形成球状构象115

三、手性效应对多肽链折迭的影响116

四、多肽链如何卷曲成高级结构118

第十节 球蛋白分子结构的一般规律122

第十一节蛋白质分子构象的研究方法122

一、X射线衍射结构分析法122

二、园二色性光谱法122

三、紫外差光谱法123

四、荧光光谱法124

五、激光拉曼光谱法125

六、氢同位素交换法125

七、核磁共振法126

第七章蛋白质的结构与功能129

第一节活性蛋白质与前体129

一、激素与激素原129

二、酶与酶原131

三、两类前体的不同功能135

第二节血红蛋白的结构与功能137

一、概述137

二、血红蛋白分子结构137

三、血红蛋白对氧分子的结合143

四、血红蛋白的变构效应144

五、血红蛋白的变构过程145

六、S形氧合曲线的生理意义148

七、影响血红蛋白氧亲和力的因素149

第三节分子病151

一、概述151

二、镰刀状红细胞贫血症152

三、活性部位突变的血红蛋白154

四、三级结构突变的血红蛋白155

五、四级结构突变的血红蛋白156

第四节蛋白质分子的进化157

一、概述157

二、细胞色素C分子的进化158

第五节蛋白质变性165

一、概述165

二、各种变性因素对蛋白质构象的影响167

三、变性蛋白质的构象172

四、变性和复性173

五、变性的预防和利用177

第六节蛋白质与活性多肽的界线177

一、活性多肽的构象177

二、蛋白质和多肽的区别178

第八章蛋白质分子相互作用181

第一节蛋白质分子相互作用181

一、分子或亚基的聚合181

二、分子杂交183

三、分子识别184

四、分子自我装配184

五、多酶复合体185

第二节抗原与抗体187

一、抗原的结构与功能187

二、抗体的结构与功能189

三、抗体对抗原专一结合的实例198

四、抗体和抗原的应用200

第九章糖蛋白的结构与功能203

一、引言203

二、糖蛋白的糖链结构203

三、糖形的多样化及其原因206

四、糖蛋白的蛋白质结构206

五、糖蛋白与细胞识别208

六、糖蛋白与植物抗病性208

七、糖蛋白与生物抗冻性209