《表3 化合物29和11与INSTIs蛋白的复合物在分子动力学过程中的结合自由能》

  提示：宽带有限、当前游客访问压缩模式

本系列图表出处文件名：随高清版一同展现

《HIV-1整合酶链转移抑制剂的3D-QSAR、分子对接和分子动力学模拟研究》

1. 获取 高清版本忘记账户？点击这里登录

1. 下载图表忘记账户？点击这里登录

为了进一步阐述复合物体系的稳定性，本文利用MM-PBSA方法计算复合物体系的结合自由能。截取复合物体系在分子动力学模拟的14～20 ns相对稳定状态区间，在每100ps时截取200个快照。得到的复合物体系的不同能量贡献值见表3，结合自由能越低说明复合物体系越稳定。从图中发现，化合物29的自由结合能明显比化合物11的低，说明化合物29的复合物体系更加稳定。这与之前得出的实验数据是相一致的。同时还可以看到，范德华相互作用贡献比其他的能量的贡献更大，说明范德华力对于结合自由能有着重要作用，也提示疏水作用对抑制剂与INSTIs蛋白复合物的稳定性起着关键作用。