《表1 P1位点氨基酸残基与其对应抑制的蛋白酶种类》

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《食源性蛋白酶抑制剂结构与功能》

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注:除了P1位点的氨基酸残基为His和Pro时，枯草杆菌蛋白酶均被广泛的PI抑制。

KaPI的作用原理也是符合Laskowski机制，当KaPI与蛋白酶作用时，P1位点的氨基酸残基的侧链可完全契入蛋白酶活性位点（也称为S1腔）内，同时分子中Kazal结构域共有12个接触位点（分别为P6、P5、P4、P3、P2、P1、P1′、P2′、P3′、P14′、P15′以及P18′）可与蛋白酶接触。抑制剂分子通过非共价键与蛋白酶形成“蛋白酶-KaPI”复合物，并且两者之间的缔合系数非常高，导致KaPI对蛋白酶的抑制作用非常强烈和紧密，另一个方面，KaPI分子对蛋白酶抑制特异性主要是由B环上的P1位点（位于第二个半胱氨酸残基后的第二个氨基酸位置上[46]）的氨基酸残基决定（如表1），而其它11个与蛋白酶接触氨基酸残基会有效影响结合效力以及抑制活力。