《表1 维生素H周围的链霉亲和素氨基酸残基序列比较》

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《Discovery Studio软件在生物化学教学中的应用——分子的刚性对接》

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为清晰地了解SA肽链中氨基酸残基与维生素H间的相互作用方式，我们在相互作用二维图中用绿色的圆球表示有范德华力作用的残基；用紫色圆球表示配体周围具有极性、带电荷或能与配体形成分子间的氢键的氨基酸残基；蓝色圆球表示氨基酸残基的溶剂可及表面。通过课程学习，学生已经知道Pugliese等人在1993年时已对生物素-链霉亲和素复合物的晶体结构进行了解析，得到了单个维生素H分子与SA单条肽链结合位点处的相关原子序号与氨基酸残基序列[16]（图5 （a）） 。通过测定环绕在维生素H周围的SA单条肽链里的氨基酸残基序列（表1），理论计算比实验测得的结果少了12号天冬酰胺、16号丝氨酸、33号酪氨酸、77号苏氨酸、97号色氨酸和99号亮氨酸，比实验所测结果多了79号苯甲氨酸和99号亮氨酸，但维生素H周围的SA单条肽链里的氨基酸残基序列与实验所测结果大致相同。如果要得到更为准确的配体与受体相互作用处的周围环境，可使用柔性对接的方法，但对接需要的计算资源和时间会大大增加，从而影响课堂教学与课后自学的效率。