《表4 AISPs P2、P4组分二级结构的检测结果》

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《苜蓿冰结构蛋白对冷冻湿面筋品质及结构的影响》

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酰胺I带（1 6 0 0～1 7 0 0 c m-1）和酰胺I I I带（1 220～1 330 cm-1）是蛋白质的特征谱带，其振动频率取决于C=O和N-H之间的氢键性质，为特征振频率，反映了AISPs 2个组分的特定二级结构。在酰胺I带中，1 618～1 640 cm-1为β-折叠；1 650～1 660 cm-1为α-螺旋；1 640～1 650 cm-1为无规卷曲；1 660～1 700 cm-1为β-转角。从图4 a显示，由于P2组分的特征峰谱带相互叠加，1 6 3 1 c m-1属于酰胺I带的β-折叠的特征峰，采用p e a k f i t软件对该范围峰进行分解拟合分析。图4 b的拟合曲线显示，1 6 5 3 c m-1为α-螺旋，1 6 1 3、1 6 3 5、1 6 2 2、1 6 2 8 c m-1为β-折叠，1 6 6 4 c m-1为β-转角，1 6 4 4 c m-1为无规卷曲。从图4c显示，1 641.31cm-1属于酰胺I带（1 600～1 700 cm-1）吸收峰，1 641cm-1属于β-折叠的特征吸收峰；酰胺III带出现圆头峰。通过peakfit进行拟合，从图4d可以看出，1 652.48 cm-1为α-螺旋，1 610.63、1 620.38、1 628.73、1 635.07 cm-1为β-折叠，1 662.48、1 673.77、1 685.39 cm-1为β-转角，1 642.8 cm-1为无规卷曲。二级结构的检测结果见表4。